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离子交换层析法是从复杂的混合物中 ，分离性质相似大分子的方法之一，依据的原理是物质的酸碱性 ，极性 ，所带阴阳离子的不同 。电荷不同的物质，对管柱上的离子交换剂有不同的亲和力 ，改变冲洗液的离子强度和pH值 ，物质就能依次从层析柱中分离出来 。
层析开始前，功能基团与反离子稳定结合 ，就与反离子发生可逆交换 ，与层析剂结合被固定下来。因为盐离子可以与底物竞争功能基团，盐浓度越高样品与层析剂结合越不紧密 ，易被洗脱下来 。不同物质与层析剂结合程度不同 ，洗脱下来的时间不同，因此得以分开 。
扩展资料
离子交换剂的选择首重保持欲分离物质的生物活性，以及在不同pH值环境中 ，此物质所带的电荷和电性强弱 ，阴阳离子交换剂的选择若被分离物质带正电荷，这些碱性蛋白质 ，它们在酸性溶液中较稳定 ，亲和力强，故采用阳离子交换剂。
在碱性溶液中较稳定 ，则使用阴离子交换剂 ，如果欲分离的物质是两性离子，一般考虑在它稳定的pH范围带有何种电荷 ，作为交换剂的选择 。离子交换剂的再生与保存离子交换剂可在柱上再生 ，若有脂溶性物质则可用非离子型去污剂洗柱后再生，也可用乙醇洗涤 。
参考资料来源；百度百科--离子交换层析
离子交换层析的原理如下：
离子交换层析(ion-exchange chromatography,IEC) 是在生物大分子提纯中得到最广泛应用的方法之一。
离子交换层析分离蛋白质是根据在一定pH 条件下 ，蛋白质所带电荷不同而进行的分离方法 。常用于蛋白质分离的离子交换剂有弱酸型的羧甲基纤维 。
离子交换层析分离蛋白质是根据在一定pH 条件下 ，蛋白质所带电荷不同而进行的分离方法。常用于蛋白质分离的离子交换剂有弱酸型的羧甲基纤维 。
应用：
离子交换层析技术已广泛用于各学科领域 。在生物化学及临床生化检验中主要用于分离氨基酸、多肽及蛋白质，也可用于分离核酸 、核苷酸及其它带电荷的生物分子。
扩展内容：
混合离子交换柱（混床）：混床是装阳 、阴树脂按一定比例（一般为1:2,以便阳、阴树脂同时达到交换终点而同时再生）装入混合柱而成，实际上它组合成了水中的H+和OH-立即生成电离度很小的水分子（H2O）,几乎不存在阳床或阴床交换时产生的逆交换现象 ，故可以使交换反应进行得十分彻底 ，因而混合床的出水水质优于阳 、阴床串联组成的复床所能达到的水质，能制取纯度相当高的成品水。
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